Skip to main content

Wat is een peptidevolgorde?

Peptiden zijn biologische polymeren gevormd door het koppelen van aminozuren, waarvan de belangrijkste elementen koolstof (C), waterstof (H), zuurstof (O) en stikstof (N) zijn.De term peptidesequentie verwijst naar de volgorde waarin aminozuren zijn gekoppeld.Peptiden zijn erg belangrijk in levende systemen en combineren om veel grotere ketens te vormen die eiwitten worden genoemd.Hoewel er veel soorten biologische peptiden zijn, zijn de meeste hiervan samengesteld uit slechts 20 aminozuren.Eiwitten voeren een reeks biologische functies uit, waaronder als enzymen en in de structuur van celwanden in planten en membranen in dierlijke cellen.

Aminozuren worden zo genoemd omdat ze amine hebben (-NH 2 ) en carbonzuur (-co (-co (-co 2 H) groepen.De meeste aminozuren die in biologische systemen worden gevonden, hebben de algemene formule r-CH (NH 2 ) -co 2 H, waarbij r een reeks groepen is.De variërende structuur van R is wat de structuur en eigenschappen van peptiden en eiwitten beïnvloedt.

Peptidesynthese treedt op wanneer een aminozuren aminegroep reageert met de carbonzuurgroep op een ander aminozuur.Het resultaat is de vorming van een amidegroep van structuur -n (H) -co- waarbij de stikstof-tot-koolstofbinding een peptidebinding wordt genoemd.De reactie kan een willekeurig aantal keren plaatsvinden om een peptidesequentie van verschillende functionele groepen te vormen, die elk worden afgewisseld door een amidegroep.

peptiden en eiwitten hebben verschillende niveaus van structuur.Primaire eiwitstructuur is de volgorde waarin de aminozuren worden gevonden;Dit is de peptidevolgorde.De functionele groepen op het eiwit interageren met elkaar om het in een vorm te trekken.De individuele wendingen van een peptide worden de secundaire structuur genoemd.De algehele vorm, het netto resultaat van al deze wendingen, is de peptiden tertiaire structuur.

De biochemische eigenschappen van eiwitten of peptiden zijn afhankelijk van de tertiaire structuur.Zoals bij alle chemicaliën, zullen eiwitten de meest energetisch gunstige vorm aannemen.Deze vorm is te wijten aan aantrekkelijke en afstotende krachten tussen de groepen op de individuele aminozuren.Daarom is de tertiaire structuur te wijten aan de primaire structuur, wat betekent dat het afleiden van de peptidesequentie van een bepaald eiwit uiteindelijk de eigenschappen ervan zal verklaren.

De peptidesequentie van een eiwit uitwerken heeft toepassingen bij het ontwerpen van farmaceutische producten.Veel biologische processen zijn afhankelijk van de acties van eiwitten en medicijnen werken vaak door de werking van deze eiwitten te kopiëren of te blokkeren.Inzicht in het gedrag van eiwitten kan leiden tot het ontwerp van effectievere medicijnen.Om deze reden heeft de afdeling onderzoeks- en ontwikkeling van een farmaceutisch bedrijf meestal een peptidebibliotheek of peptidecatalogus die het zal gebruiken bij het zoeken naar nieuwe medicijnen.