Wat is ubiquitine -eiwit?

Ubiquitine (UB) eiwit is een regulerend eiwit dat wordt gevonden in de weefsels van eukaryotische organismen, die die met complexe celstructuren hebben omgeven door membranen.Dieren, planten en schimmels zijn opgenomen in deze categorie.De belangrijkste rol van ubiquitine -eiwit is het taggen van andere eiwitten voor vernietiging.Wanneer ten minste vier zich hechten aan een ander eiwit, begint de cel het te demonteren.

samengesteld uit een sequentie van slechts 76 aminozuren, varieert ubiquitine -eiwit weinig tussen organismen.Er is slechts een klein verschil tussen de menselijke versie en die in gist, wat suggereert dat de structuur ervan essentieel is voor een complexe celfunctie.De amino -sequentie is geconserveerd over de evolutionaire geschiedenis.

Cellen bouwen continu eiwitten die specifieke functies uitvoeren.Demontage van dit type eiwitten is een effectieve manier om te verzekeren dat het proces dat ermee gepaard gaat, wordt gestopt.Ubiquitine -eiwit speelt een centrale rol bij de eliminatie van eiwitten die niet langer nodig zijn.In een verwerkte ubiquitinatie krijgen de te gerecyclede eiwitten een moleculair tag, het ubiquitine -eiwit.

Regulerende eiwitten die hun functie hebben voltooid, wordt gedacht dat ze een signaal veroorzaken dat het ubiquitine -eiwit aantrekt.Drie soorten enzymen zijn nodig om de bijlage te voltooien.E1, of UB-activerende enzymen, zet de ubiquitine in een reactieve toestand.Bevestiging aan het eiwit wordt gekatalyseerd door E2, of UB-conjugerende enzymen.Een derde type enzym, E3, werkt om het te verwijderen eiwit te identificeren.

Een enkel organisme kan veel verschillende versies van deze enzymen bevatten.Er zijn bijvoorbeeld meer dan een dozijn varianten van het E2 -enzym in gist.Men denkt dat een combinatie van deze varianten de ubiquitine -tagging van eiwitten geassocieerd met specifieke functies vergemakkelijkt.

Een eiwit geïdentificeerd door vier of meer tags wordt in het proteasoom gevoerd, een holle structuur die eiwitten in afzonderlijke delen afbreekt.De ubiquitine -eiwit -tag werkt als een chemische sleutel om het proteasoom te openen.Wanneer de demontage begint, worden de UB -tags vrijgegeven en kunnen ze opnieuw worden gebruikt.De Nobelprijs voor chemie van 2004 werd toegekend aan de ontdekkers van dit proces.

Het ubiquitine -eiwit speelt een centrale rol in veel verschillende cellulaire processen.Disfunctie in door UB gemedieerde processen kan leiden tot een aantal pathologische omstandigheden.Bepaalde kankers, aandoeningen van het immuunsysteem en degeneratieve zenuwziekten zijn gekoppeld aan een onjuiste UB -functie, wat mogelijke behandelingsopties of wegen voor verder onderzoek suggereert.